蛋白質乙?；揎楄b定流程：1. 組織/細胞破碎，提取、提純目的蛋白質。2. 使用胰蛋白酶將目的蛋白酶解成多肽片段。3. 使用高效特異性乙?；贵w對乙?；揎楇亩芜M行免疫富集。4. 使用LC-MS/MS對富集的乙?；亩芜M行鑒定分析。5. 數(shù)據(jù)分析，并對鑒定的乙酰化位點的生物學功能進行解釋預測。隨著蛋白質組研究的發(fā)展，我們越來越深刻地意識到，對于生物體生命活動的管理和調控過程，密切相關的不只是單個蛋白質層面的修飾狀態(tài)，更重要的是研究蛋白質組學水平研究在翻譯后修飾的動態(tài)變化。高質、高效的蛋白質翻譯后修飾富集技術和豐富的、準確的定量手段使得研究蛋白質水平的翻譯后修飾組學成為現(xiàn)實，借助這些組學研究手段能夠實現(xiàn)不同生理病理狀態(tài)下生物樣本在翻譯后修飾水平上的定量比較，深入地揭示翻譯后修飾水平的波動與生物生命活動的密切聯(lián)系。蛋白質翻譯后修飾組學磷酸化修飾具有靈活的特性。廣州蛋白質泛素化修飾組學分析研究

蛋白質磷酸化修飾組學技術：蛋白質的磷酸化修飾是生物體內重要的共價修飾方式之一。磷酸化修飾本身所具有的簡單、靈活、可逆的特性，以及磷酸基團的供體ATP的易得性，使得磷酸化修飾被真核細胞所選擇接受成為一種普遍的調控手段。蛋白質的磷酸化和去磷酸化這一可逆過程，幾乎調節(jié)著包括細胞的增殖、發(fā)育、分化、細胞骨架調控、細胞凋亡、神經(jīng)活動、肌肉收縮、新陳代謝發(fā)生等生命活動的過程，并且可逆的蛋白質磷酸化是目前所知道的主要的信號轉導方式。目前已經(jīng)知道有許多人類疾病是由于異常的磷酸化修飾所引起，而有些磷酸化修飾卻是某種疾病所導致的后果。四川蛋白質糖基化修飾組學研究常見的蛋白質翻譯后修飾包括乙酰化。

蛋白質糖基化修飾組學技術：糖基化是在酶的控制下,蛋白質或脂質附加上糖類的過程,發(fā)生于內質網(wǎng)和高爾基體等部位。在糖基轉移酶作用下將糖轉移至蛋白質,和蛋白質上的氨基酸殘基共價結合。蛋白質經(jīng)過糖基化作用,形成糖蛋白。糖基化是對蛋白的重要的修飾作用,有調節(jié)蛋白質功能作用。凝素親和法是目前糖蛋白質組學中應用普遍的分離富集方法。凝集素（lectin）是一類糖結合蛋白質，能專一識別某一特殊結構的單糖或聚糖中特定的糖基序列而與之結合，它們與糖鏈可逆非共價結合，糖蛋白或糖肽被凝集素捕獲之后，通常用特定的單糖通過競爭結合凝集素將糖蛋白或糖肽洗脫下來。蛋白質經(jīng)過酶解后利用凝集素（lectin）富集N-糖基化肽段，然后用N-糖酰胺酶（PNGase）在H218O中切除連接在天冬酰胺殘基（Asn）上的糖鏈。

質譜分析蛋白翻譯后修飾：相對于蛋白質印跡等技術，質譜技術能更有效的對蛋白質的翻譯后修飾進行分析，且可以對常規(guī)的Western blot 翻譯后修飾蛋白鑒定進行補充。質譜分析蛋白翻譯后修飾一般使用自下而上的基于肽段的方法。但是自下而上的質譜方法無法保證可以完全識別目的蛋白的特定翻譯后修飾，因為質譜是通過蛋白質序列內的多個肽段來鑒定的，這很大程度上降低了翻譯后修飾肽段被識別的機會。一種提高質譜儀檢測到修飾肽段數(shù)量的策略是使用PTM親和試劑進行肽段富集，而不是使用PTM親和試劑進行蛋白富集，這將減少富集的未修飾肽段的數(shù)量。蛋白質翻譯后修飾是指對翻譯后的蛋白質進行共價加工的過程。

蛋白質翻譯后修飾：蛋白質的翻譯后修飾通過可逆的共價鍵將小分子或蛋白質與底物蛋白質上特定的氨基酸結合，調控著底物的酶活性、功能以及三級結構的變化。各種蛋白質翻譯后修飾在信號通路和網(wǎng)絡中發(fā)揮著重要的作用，翻譯后修飾系統(tǒng)的紊亂將導致一系列疾病的發(fā)生。通過實驗的方法鑒定蛋白質翻譯后修飾的位點需要耗費大量的資金和時間，并且酶反應的優(yōu)化常常難以實現(xiàn)。而計算的方法則能夠快速、準確的預測酶特異性的底物蛋白質及其修飾位點。乙?；揎検求w內保守的可逆轉的蛋白修飾。湖北琥珀?；揎椀鞍踪|組學方法

常見的蛋白質翻譯后修飾包括泛素化。廣州蛋白質泛素化修飾組學分析研究

蛋白磷酸化修飾過程：蛋白磷酸化修飾這一過程是通過蛋白激酶催化，將磷酸基團從ATP轉移到多肽底物的絲氨酸、蘇氨酸，或酪氨酸殘基上。并且磷酸化修飾的過程是可逆的，去磷酸化反應由蛋白磷酸酶催化完成。蛋白磷酸化檢測方法：Western Blot檢測方法：Western Blot是檢測蛋白磷酸化水平的常用方法，主要過程為先利用SDS-PAGE分離蛋白質，隨后將蛋白質轉移到PVDF膜上，然后使用特異性識別磷酸化蛋白的抗體來鑒定目標蛋白的磷酸化水平。只有被磷酸化修飾的蛋白才會在相應分子質量的地方顯現(xiàn)特異性蛋白條帶。廣州蛋白質泛素化修飾組學分析研究

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