蛋白質磷酸化修飾組學：磷酸化蛋白質是由蛋白激酶將ATP或GTP分子上的磷酸基團轉移到底物蛋白特定的氨基酸側鏈上形成的。蛋白質磷酸化是一種可逆的蛋白質翻譯后修飾。在哺乳動物的細胞生命周期中，至少有三分之一的蛋白質發(fā)生磷酸化修飾。磷酸化修飾參與許多信號轉導途徑和細胞代謝過程，且許多已知的疾病也與蛋白質的異常磷酸化有關。因此，對磷酸化蛋白質組進行定量研究，尋找差異表達的磷酸化蛋白質，有助于發(fā)現疾病的生物標志物和尋找新的具有診療潛力的藥物靶標。乙酰化修飾對細胞核內轉錄調控因子的刺激有著非常重要的作用。湖北蛋白質丙二?；揎椊M學分析

蛋白質-蛋白質相互作用是蛋白質發(fā)揮功能的主要機制之一,在DNA損傷修復,自噬和代謝等過程中都扮演著非常重要的角色,蛋白相互作用異常便會導致疾病的發(fā)生.在蛋白質的賴氨酸,絲氨酸和蘇氨酸等氨基酸殘基上,可發(fā)生甲基化,乙?；?磷酸化和泛素化等200多種翻譯后修飾,這些修飾通常能改變蛋白質的電性,疏水性和空間結構等屬性,為與之結合的蛋白提供結合的錨定或產生位阻效應,像一把開關在時空上精確調控蛋白質-蛋白質相互作用的發(fā)生以及動態(tài)變化.結構研究表明,蛋白質之間的相互作用通常由臨近的幾個氨基酸殘基直接結合,替換該區(qū)域的氨基酸殘基,通常能破壞結合,使其失去部分功能或酶活性,可以針對性地開發(fā)和設計抑制劑,用于疾病的診療。泛素化修飾蛋白質組學領域蛋白質翻譯后修飾組學磷酸化修飾具有簡單的特性。

蛋白質乙?；揎椂x：蛋白質在細胞中經過翻譯后，到被運輸到相應的細胞器并且發(fā)生特定的生物學作用前會經過很重要的一步加工，那就是蛋白質翻譯后修飾加工。蛋白質翻譯后修飾的作用主要是改變蛋白質的活性、定位或功能。通過蛋白質翻譯后修飾也進一步增加了細胞通路機制和生命活動的多樣性和復雜性。常見的蛋白質翻譯后修飾包括磷酸化，乙?；?，糖基化，泛素化等。蛋白質乙酰化修飾，顧名思義指的就是在蛋白質原有基礎上面嫁接上乙酰化基團。在細胞中，乙?；揎椀姆磻梢阴；D移酶所催化，將乙酰輔酶A的乙酰基轉移并添加在蛋白質賴氨酸殘基上。在早期的研究中，乙?；揎椧恢北徽J為是真核細胞所特有的一種翻譯后修飾，直到后來研究發(fā)現原核細胞中年也存在著蛋白質乙?；揎?。所以，乙?；揎検窃撕驼婧松锼灿械囊环N翻譯后修飾類型。

蛋白翻譯后修飾：蛋白質氨基酸序列的特定位置可以與化學基團或者小分子量的蛋白共價結合從而發(fā)生蛋白質翻譯后修飾（post-translational modifications，PTMs）。翻譯后修飾是蛋白質生物合成的一個步驟，翻譯后多肽鏈在成為成熟的蛋白質產品之前要經過修飾，PTMs的類型包括磷酸化、乙?；?、糖基化、泛素化和二硫鍵等等，它導致蛋白質組復雜性的大幅增加。對于任何給定的蛋白質，各種各樣的PTMs提供了一種通過改變蛋白質的結構和功能來促進細胞快速變化的方法。PTMs在信號轉導、蛋白質穩(wěn)定性和周轉率、蛋白質與蛋白質識別和相互作用以及空間定位中起著至關重要的作用。各種蛋白質翻譯后修飾在信號通路和網絡中發(fā)揮著重要的作用。

質譜分析蛋白翻譯后修飾：相對于蛋白質印跡等技術，質譜技術能更有效的對蛋白質的翻譯后修飾進行分析，且可以對常規(guī)的Western blot 翻譯后修飾蛋白鑒定進行補充。質譜分析蛋白翻譯后修飾一般使用自下而上的基于肽段的方法。但是自下而上的質譜方法無法保證可以完全識別目的蛋白的特定翻譯后修飾，因為質譜是通過蛋白質序列內的多個肽段來鑒定的，這很大程度上降低了翻譯后修飾肽段被識別的機會。一種提高質譜儀檢測到修飾肽段數量的策略是使用PTM親和試劑進行肽段富集，而不是使用PTM親和試劑進行蛋白富集，這將減少富集的未修飾肽段的數量。蛋白質修飾可檢測修飾類型有磷酸化、糖基化、乙?；?、泛素化、丙?；⒍□；?、丙二?；＝K甲基化修飾蛋白質組學有哪些

質譜是蛋白質翻譯后修飾檢測的常用技術之一。湖北蛋白質丙二酰化修飾組學分析

蛋白質翻譯后修飾組學：翻譯后修飾自下而上分析策略：自下而上蛋白質組學是一種基于肽段分析的技術。對于不同類型的翻譯后修飾，具體的分析策略存在差異。蛋白質的糖基化具有異質性。不同的糖鏈可以連接到同一位點上，不同位點可以連接到同一蛋白質上的不同糖鏈上。糖基化的異質性嚴重阻礙了糖蛋白的分離和分析。不同糖類型的相同蛋白質，在電泳上會出現分散的條帶，導致信號分散。此外，對低豐度蛋白質的識別性差導致糖蛋白在色譜圖中分離不佳，質譜中有一簇分子量不準確的分辨不清的峰。目前，蛋白糖基化研究的主要策略是利用現有的技術體系對糖基化蛋白的糖基化肽段進行分離和富集，消除糖基化的異質性及其對質譜的影響，標記糖基化位點。湖北蛋白質丙二?；揎椊M學分析

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