蛋白質糖基化修飾組學技術服務：糖基化是在酶的控制下,蛋白質或脂質附加上糖類的過程,發(fā)生于內質網(wǎng)和高爾基體等部位。在糖基轉移酶作用下將糖轉移至蛋白質,和蛋白質上的氨基酸殘基共價結合。蛋白質經(jīng)過糖基化作用,形成糖蛋白。糖基化是對蛋白的重要的修飾作用,有調節(jié)蛋白質功能作用。凝素親和法是目前糖蛋白質組學中應用比較普遍的分離富集方法。凝集素（lectin）是一類糖結合蛋白質，能專一識別某一特殊結構的單糖或聚糖中特定的糖基序列而與之結合，它們與糖鏈可逆非共價結合，糖蛋白或糖肽被凝集素捕獲之后，通常用特定的單糖通過競爭結合凝集素將糖蛋白或糖肽洗脫下來。在早期的研究中，乙?；揎椧恢北徽J為是真核細胞所特有的一種翻譯后修飾。山東蛋白質翻譯后修飾組學有哪些類型

乙?；揎椀鞍捉M學介紹：蛋白質乙?；?Acetylation)是蛋白在乙?；D移酶(或非酶)的催化下，將乙?；鶊F轉移并添加在蛋白賴氨酸殘基或蛋白N端上的過程，在調控蛋白質功能、染色質結構和基因表達中起重要作用。乙?；揎椫饕譃閮深悾旱鞍譔端的乙?；揎椇偷鞍踪嚢彼嵘系囊阴；揎棥端乙?；揎棿蟛糠职l(fā)生在真核生物的蛋白上，由N乙酰轉移酶(NATs)催化；賴氨酸上的乙酰化修飾是一個可逆的過程，主要由賴氨酸乙?；?KATs)和賴氨酸去乙?；?KDACs)催化。南京磷酸化修飾蛋白質組學服務蛋白質翻譯后修飾組學在細胞生物學以及疾病診斷和預防研究中至關重要。

泛素化修飾蛋白組學研究：泛素化修飾蛋白組學是一種重要的翻譯后修飾。泛素-蛋白酶體系統(tǒng)介導了真核生物體內80%~85%的蛋白質降解。此外，泛素化修飾還可以直接影響蛋白質的活性和定位，調控包括細胞周期、細胞凋亡、轉錄調控、DNA 損傷修復以及免疫應答等在內的多種細胞活動。由于翻譯后修飾的蛋白質在生物樣本中含量低、動態(tài)范圍廣，質譜分析前需要對修飾進行富集以提高其豐度，然后利用傳統(tǒng)的定量蛋白組分析手段對富集得到的泛素化肽段樣品進行定量分析。

蛋白質翻譯后修飾組學技術原理：首先將蛋白樣本酶解成肽段混合物，然后使用液相色譜對酶解后的肽段混合物進行組分分離以降低樣本復雜程度，然后通過高質量的修飾類抗體和生物材料對修飾肽段進行富集，之后上樣至液相色譜 - 串聯(lián)質譜中進行分析，通過相應的數(shù)據(jù)庫檢索匹配，一次可鑒定成百上千個修飾位點。蛋白質磷酸化位點分析樣品經(jīng)酶解后，用 TiO2 微球對磷酸化肽段進行富集，富集后的產物由質譜分析，并通過軟件完成數(shù)據(jù)檢索。琥珀?；揎椀鞍踪|組技術特點：采用主流抗體親和富集方法，特異性高，富集效率好。研究蛋白質磷酸化對闡明蛋白質功能具有重要意義。

蛋白質翻譯后修飾：蛋白質翻譯后修飾 (Protein translational modifications，PTMs) 通過功能基團或蛋白質的共價添加、調節(jié)亞基的蛋白水解切割或整個蛋白質的降解來增加蛋白質組的功能多樣性。這些修飾包括磷酸化、糖基化、泛素化、亞硝基化、甲基化、乙?；⒅|化和蛋白水解，幾乎影響正常細胞生物學和發(fā)病機制的所有方面。因此，識別和理解 PTM 在細胞生物學和疾病療理和預防的研究中至關重要。蛋白質翻譯后修飾 (PTMs) 進一步促進了從基因組水平到蛋白質組復雜性的增加。PTMs 是一種化學修飾，在功能蛋白質組中發(fā)揮關鍵作用，因為它們調節(jié)活性、定位以及與其他細胞分子（如蛋白質、核酸、脂質和輔助因子）的相互作用。質譜可以用于已知和未知的翻譯后修飾檢測。南京乙酰化修飾蛋白質組學研究

泛素化修飾是一種重要的翻譯后修飾。山東蛋白質翻譯后修飾組學有哪些類型

蛋白翻譯后修飾位點鑒定：蛋白質翻譯后修飾（Post-Translational Modifications, PTMs）幾乎參與了細胞所有正常生命活動的過程，并發(fā)揮十分重要的調控作用。蛋白質修飾位點能夠影響蛋白的多種屬性，包括蛋白質折疊、活性以及之后的功能，對于蛋白質修飾位點的發(fā)現(xiàn)及研究對闡明蛋白質的功能具有重要作用。技術特點：時間快，周期短；識別位點準確，采用高分辨率質譜技術可以準確定位到發(fā)生修飾的氨基酸位點。適用范圍：已知蛋白序列；明確翻譯后修飾的類型。山東蛋白質翻譯后修飾組學有哪些類型